Ваш регион

Москва

&nbps;

Коллагены

Коллагены (греч. kolla клей + gennaō производить) фибриллярные белки из группы склеропротеинов, один из основных компонентов соединительной ткани (кожи, связок, хрящей и др.). Биологическая роль К., помимо опорно-механической, заключается в их участии в межклеточном взаимодействии, влиянии их на пролиферацию и дифференцировку клеток, морфогенез органов и тканей в процессе роста и развития организма. К являются наиболее распространенными животными белками, в организме млекопитающих относительное содержание коллагенов достигает 30% всех белков.

    Молекула К имеет стержневидную форму и состоит из трех a-цепей, формирующих тройную спираль таким образом, что один виток спирали l-цепи содержит 3 аминокислоты. К. характеризуются высокой гетерогенностью первичной структуры. Описано 5 основных и около 10 минорных типов К., различающихся по первичной структуре l-цепей. Стабилизация тройной спирали К., необходимая для нормального фибриллогенеза, осуществляется водородными связями, в образовании которых особую роль играют остатки оксипролина, а также ковалентными поперечными связями между a-цепями. К. — одни из немногих животных белков, содержащих оксипролин (гидроксипролин) и оксилизин (гидроксилизин). Все К. являются гликопротеинами, на 1000 аминокислотных остатков в их молекуле приходится от 2 до 80 остатков углеводов; углеводная цепь связана с белковой частью молекулы К. через ОН-группу оксилизина.

    В соединительной ткани К. локализованы в межклеточном веществе, где они участвуют в формировании его структурированного компонента — коллагеновых фибрилл и коллагенового волокна. Механическая, опорная функция коллагенового волокна определяется как специфическим строением молекул К., так и особой их упаковкой в волокне. Геометрия волокна обусловливает чередование вдоль него полярных и неполярных аминокислотных остатков, что проявляется при электронно-микроскопическом исследовании характерной для коллагенового волокна поперечной исчерченностью фибрилл. Хотя синтез К. является специализированной функцией клеток соединительной ткани, установлено, что практически любые клетки эпителиального или мезенхимального происхождения способны при определенных условиях продуцировать К. Биосинтетическими внутриклеточными предшественниками К.

являются проколлагены. Процессинг (посттрансляционная модификация) проколлагенов, т.е. превращение их молекул в формы, способные к агрегации и образованию фибрилл, состоит в отщеплении дополнительных неспирализованных участков — пропептидов, которое осуществляется вне клетки. Распад К. в организме катализируют специфические протеолитические ферменты коллагеназы. Образующиеся в результате их действия пептидные фрагменты подвергаются дальнейшему расщеплению неспецифическими протеазами (см. Протеолиз).

    Нарушение биосинтеза К. и структуры коллагеновых волокон характерно для многих врожденных и приобретенных болезней. Из последних наиболее распространенными являются диффузные заболевания соединительной ткани, или коллагенозы. Для большинства из них конкретные механизмы изменения синтеза и структуры К. неизвестны. Ряд фактов указывает на то, что воспаление и деформация различных участков соединительной ткани при диффузных заболеваниях соединительной ткани обусловлены аутоиммунными поражениями К. определенного типа: например, коллагенов типа II в случае поражения суставов или коллагенов типа IV при синдроме Гудпасчера (см.

Легкие). Имеются данные, что характерная для склеродермии гиперпродукция К. обусловлена увеличением синтеза специфичной для коллагенов матричной РНК (мРНК), т.е. активацией генов, контролирующих синтез К. В случае генетически обусловленных нарушений обмена К. роль патологии К. прослеживается более четко. например, при несовершенном остеогенезе (см. Кость) причинен патологии является дефект в гене, контролирующем синтез a-цепи коллагена типа I, что приводит к характерному для этой патологии дисбалансу между коллагенами типов I и III. Нарушение биосинтеза коллагена типа III вследствие дефекта соответствующего гена является ведущим патогенетическим звеном при синдроме Элерса — Данлоса (коллагеноз типа IV). Нарушение гидроксилирования пролина дестабилизирует трехспиральную структуру молекулы К. и приводит к глубоким изменениям в фибриллогенезе, которые характерны, в частности, для авитаминоза С. Причиной болезни в данном случае является отсутствие кофактора (аскорбиновой кислоты), необходимого для нормального функционирования фермента,
катализирующего гидроксилирование пролина. Описаны наследственные болезни, сходные по клиническим проявлениям с авитаминозом С, обусловленные нарушением синтеза самого фермента, гидроксилирующего пролин. В основе другой формы синдрома Элерса — Данлоса (коллагеноза типа VI) лежит врожденная недостаточность фермента лизилгидроксилазы, играющего основную роль в цепи реакций, приводящих к гликозилированию молекулы К. Ряд заболеваний связан с модификацией лизилоксидазы — фермента, играющего основную роль в процессе образования поперечных связей в функционально полноценной молекуле К. Нарушение активности этого фермента характерно для еще одной формы синдрома Элерса — Данлоса (коллагене за типа V) — наследственной патологии, сцепленной с полом. Сходные клинические проявления характерны для состояния, вызванного недостаточным поступлением в организм ионов меди, которые необходимы для активации указанного фермента, а также для состояния, описанного при интоксикации веществами, образующими с медью комплексные соединения.

 

    Библиогр.: Иванова Л.А., Сычеников И.А. и Кондратьева Т.С. Коллаген в технологии лекарственных форм, М., 1984; Мазуров В.И. Биохимия коллагеновых белков, М., 1974.

 
 
 

Ваш комментарий

 
 
Задать вопрос
Самое популярное

Когда и как потерять девственность

Девственность и куриное яйцо. Какая между ними связь? А такая, что жители племени куаньяма, что живет на границе с Намибией, в древности лишали девочек девственности при помощи куриного яйца. Ненамно

Всё о температуре тела

Температура тела - комплексный показатель теплового состояния организма человека, отражающий сложные отношения между теплопродукцией (выработкой тепла) различных органов и тканей и теплообменом между

10 способов сбросить 5 кг

Небольшие изменения в питании и образе жизни помогут изменить ваш вес. Хотите сбросить лишние килограммы? Не переживайте, вам не придется морить себя голодом или делать изнурительные упражнения. Иссл

О насНаши клиентыРеклама медицинских центровМаркетинг для салонов красоты и SPA
Рейтинг Nedug.Ru - клиники Москвы, клиники Петербурга
© 2000-2018 Nedug.Ru. Информация на этом сайте не призвана заменить профессиональное медицинское обслуживание, консультации и диагностику. Если вы обнаружили у себя симптомы болезни или плохо себя чувствуете, то необходимо обратиться к врачу для получения дополнительных рекомендаций и лечения. Все замечания, пожелания и предложения присылайте на [email protected]